生化知識點一句話總結

◎RNaseP中的RNA稱M1RNA�！騬RNA前體加工過程需要甲基化，主要是在核糖2’羥基上，真核生物rRNA甲基化程度比原核生物rRNA甲基化程度高。◎真核生物rRNA前體的甲基化、假尿苷�；�以及切割是由snoRNA指導的�！蛘婧松�物tRNA基因的數(shù)目比原核生物tRNA基因的數(shù)目大�！蚪M蛋白、呼腸孤病毒和不少植物病毒的mRNA并無polyA尾巴�！蚨嗑巯佘栈�可被類似物3’脫氧腺苷即冬蟲夏草素阻止�！蛘婧松�物mRNA內部甲基化堿基為N6-甲基腺嘌呤（m6A）。DNA上的甲基化發(fā)生在CpG島上的胞嘧啶的5"-C上形成5"甲基胞嘧啶。◎第一類內含子包括：四膜蟲rRNA內含子、幾種酵母線粒體的內含子、噬菌體T4胸苷酸合成酶的內含子等，它們有較大的同源性，可自我拼接�！蛘婧说鞍捉Y構基因內含子有GT-AG規(guī)律�！蛘婧松�物中U1、U2、U4、U5、U6snRNA參與hnRNA的拼接，U3snRNA參與rRNA的加工�！駾NA核酸內切酶識別的是特異核苷酸序列，而RNA核酸內切酶識別的是加工部位的空間結構�！騌NA復制的最低速度為35bp每秒�！蚴删�體RNA的高級結構參與了翻譯的調節(jié)控制�！驂A基類似物進入體內要轉變?yōu)橄鄳�的核苷酸才能表現(xiàn)出抑制作用�！虻鞍踪|合成的能量是GTP�！虻鞍踪|合成的早期研究是用大腸桿菌的無細胞體系進行的�！蛟谏贁�(shù)大腸桿菌噬菌體R17、Qβ的RNA基因組中，部分基因的遺傳密碼是重疊的�！騃可與U、A、C配對。◎識別mRNA上多肽合成起始點的是16SrRNA�！蚝颂求w大小亞基與mRNA有不同的結合特性。◎多聚核糖體有三維空間結構，6個以上的核糖體組成的多聚核糖體有穩(wěn)定的結構�！虬滨�tRNA合成酶催化的氨基酸活化由是在可溶性胞質內完成的，而不是在核糖體上完成的�！虬滨�tRNA合成酶催化的氨基酸活化首先是氨基酸的羧基端通過酸酐鍵與AMP上的5’-P相連，再轉移到tRNA3"端核糖上的2"或3"-OH上形成酯鍵，但只有3"形式才能夠參與下面的轉肽反應�！蚧罨�每分子氨基酸需消耗2個高能磷酸鍵�！虍斢心撤NtRNA突變分子出現(xiàn)時，也必定有可以識別正常氨基酸的tRNA存在。◎tRNAf與fMet結合參與肽鏈合成的起始。tRNAm攜帶正常Met摻入肽鏈�！虺�了fMet-tRNAf之外，所有的氨酰tRNA必須與EF-Tu、GTP結合后才能進入70S核糖體A位點�！蜞堰拭顾氐慕Y構與氨酰tRNA3’末的AMP相似，與肽酰轉移酶而終止肽鏈合成。◎真核的RNA常只有一個AUG起始密碼子，每種mRNA只能轉譯出一種多肽�！蚵让顾亍⑺沫h(huán)素、鏈霉素只抑制原核生物的轉譯。新霉素、卡那霉素與原核生物細胞30S亞基結合，引起密碼錯讀�！騺啺翻h(huán)己酮只作用于80S核糖體，只抑制真核生物的轉譯。白喉毒素與EF2結合而抑制肽鏈移位�！蛐盘栯某Ｒ姷陌被�酸有：丙氨酸、亮氨酸、纈氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸�！蚨嚯脑趦荣|網(wǎng)中的修飾有：N-信號肽的切除、形成雙硫鍵、線性多肽呈一定的空間結構、初步的糖基化作用�！蚓�粒體定向肽富含正電荷氨基酸，如絲氨酸、蘇氨酸。◎tRNA突變可校正結構基因上的某些突變，使基因產物仍有功能，這稱為基因校正突變。◎許多抗生素、毒素都是多肽合成抑制劑�！蛑�類分子為生物小分子，它們可以聚集成超分子結構。◎生物大分子具有高度的特異性，生物間的差別都由它們決定。多糖、肽類聚合物的結構由合成它們的酶決定�！蚣毎�代謝的原則和方略：將各類物質分別納入各自的共同代謝途徑，以少數(shù)種類的反應如氧化還原、基團轉移、水解合成、基團脫加、異構反應等轉化為種類繁多的分子�！蜿P鍵的中間代謝物有：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰輔酶A�！蛏�酮氨基酸有：亮氨酸、異氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。它們在代謝途徑中能生成乙酰乙酸�！蚪z氨酸脫羧后形成膽胺，是腦磷脂的組成部分。它在接受甲硫氨酸給出的甲基后形成膽堿，是卵磷脂的組成部分。◎任何催化劑，包括酶在內，僅能改變化學反應速度，不改變化學反應的平衡點�！蛟谝粭l代謝途徑中，某些關鍵部位的正反應和逆反應往往是由不同的酶所催化，一種酶催化正的反應，另一種種酶催化逆的反應。這類反應稱為相對立的單向反應�！騈ADPH主要來自于磷酸戊糖途徑�！蛎富钚缘恼{節(jié)包括酶的變構效應和共價修飾�！虿蒗Ｒ宜嶙鳛楹铣砂被�酸和核苷酸的前體物質，能被產物連續(xù)地反饋抑制�！驅�PEP羧化酶的激活有：嘧啶核苷酸的前饋激活，乙酰輔酶A的反饋激活，前體二磷酸果糖的前饋激活�！蛘�常情況下，細胞的能荷約為0.9，變化范圍為0.850.95�！蜻B鎖代謝反應中一個酶被激活后，連續(xù)地發(fā)生其它酶的激活，導致原始信號的放大，這樣的連鎖代謝反應系統(tǒng)稱為級聯(lián)系統(tǒng)（casadesystem）。◎cAMP可為環(huán)磷酸二酯酶水解產生5’AMP�！虻鞍准っ窤有兩種同工酶形式：Ⅰ型和Ⅱ型，它們至少有四個功能域：2個cAMP結合區(qū)域，1個二聚化區(qū)域，1個與催化亞基作用的區(qū)域。◎磷酸化酶激酶是一種鈣離子依賴的蛋白激酶，細胞內底物為磷酸化酶b。糖原磷酸化酶同時受到共價修飾和變構作用的調節(jié)�！蚣×姿峄�酶激活的級聯(lián)反應中第一個酶的全稱為肌糖原磷酸化酶激酶的激酶�！蚋叩葎游锛毎�中酶活性的調節(jié)為磷酸化/去磷酸化作用。細菌中酶活性的調節(jié)為腺苷�；�/去腺苷�；�作用�！蚝四ぶ苯訁⑴cDNA復制的起始過程。◎脂肪和糖原都是作為供能物質被貯存的�！蚱咸烟沁M入肌肉和脂肪細胞的運輸是它們利用葡萄糖的限制過程�！蚩赡娴嘏c膜結合，并以其膜結合型和可溶型的互變來影響酶的活性和調節(jié)酶的活性，這類酶稱雙關酶�！螂p關酶與膜結合狀態(tài)和溶解狀態(tài)的構象不同，其理化性質和動力學參數(shù)也不同�！蚣毎麅華TP濃度的變化，可通過雙關酶的膜結合型/可溶型比值的改變來調節(jié)糖代謝的流量和去向。◎線粒體內膜的跨膜電位（ΔΨ）為導肽的蛋白轉移提供能量�！蚍矤恳�蛋白跨膜運送至線粒體內基質的導肽，一般均含有導向基質肽段和水解部位�！蚍核氐母拾彼崤c底物賴氨酸的遠端氨基形成異肽鍵。通常一個蛋白可以結合幾個泛素分子。◎電位門控通道有：Na+通道、K+通道、Ca2+通道，由一條肽鏈組成，跨膜部分形成α-螺旋，中央部分形成離子通道。配體門控通道有：乙酰膽堿受體通道、氨基酸受體、單胺類受體通道、Ca2+激活的K+通道�！蛏窠�(jīng)組織對靶細胞膜透性和細胞代謝的調節(jié)可通過神經(jīng)遞質、局部遞質、循環(huán)激素三種方式進行。◎細胞質膜受體分：依賴于神經(jīng)遞質的離子通道、與信號轉導蛋白相偶聯(lián)的受體、生長因子受體�！蝮w是信使RNA與蛋白質的復合物。它保護mRNA免受核酸酶的作用和控制其翻譯功能�！蚍�譯控制RNA為20-30bp的寡聚核苷酸，可抑制翻譯作用，具寡聚尿苷酸，可與信使RNA形成雙鏈。◎酵母中的質粒為2μDNA，它包裝在核小體中�！虿《颈磉_系統(tǒng)有：牛痘病毒（為雙鏈DNA病毒）、昆蟲多角體病毒、逆轉錄病毒、腺病毒�！騎i質粒只用于雙子葉植物和少數(shù)單子葉植物的轉基因。◎DNA完全降解長用于建立次級基因文庫。◎常用載體有：細菌質粒、酵母質粒、噬菌體、病毒�！虮硎拘揎椈鶊F在堿基上的寫在堿基符號左方，表示修飾基團在核糖上的寫在堿基符號左方。◎Am表示：2’-O-甲基腺苷。ψ表示：假尿嘧啶核苷。DHU表示：二氫尿嘧啶核苷�！螂p螺旋結構模型的主要依據(jù)有：X-光衍射數(shù)據(jù)、Norweger研究、Chargaff規(guī)則、電位滴定行為。◎原核細胞中，DNA常與多胺（精胺、亞精胺）結合；正核細胞中DNA一般與組蛋白結合�！蛱峒兊腄NA為白色纖維狀固體，RNA為白色粉末，不溶于有機溶劑�！颦傊�糖凝膠電泳一般分離較大的分子，聚丙烯酰胺凝膠電泳用于分離較小的分子�！蚝怂岬淖冃灾负怂犭p螺旋的氫鍵的斷裂，變成單鏈。核酸的降解是指多核苷酸鏈上的共價鍵（3’，5’-磷酸二酯鍵）的斷裂�！蜃冃院驞NA的粘度降低，浮力密度升高，生物活性喪失。DNA的變性是爆發(fā)式的�！駾NA制品應保存在較高濃度的緩沖液或溶液中。常用1M/L的NaCl保存�！虮奖�氨酸、酪氨酸、色氨酸在近紫外區(qū)有光吸收是因為其R基團上含有苯環(huán)共軛雙鍵系統(tǒng)。◎含兩個以上肽鍵的化合物在堿性溶液中與銅離子生成紫紅色到藍紫色的絡合物，稱雙縮脲反應�！虻鞍滓患壗Y構又稱共價結構。包括肽鏈的數(shù)目、端基組成、氨基酸序列和二硫鍵位置。◎單體蛋白是由幾個獨立的肽段以二硫鍵連接而成的小分子蛋白�！虻鞍踪|變性的表現(xiàn)有：⑴喪失生物活性；⑵溶解度降低，粘度加大，擴散系數(shù)變��；⑶化學性質的變化；⑷對蛋白酶降解敏感性加大。◎蛋白質變性主要是由蛋白質分子內部的結構發(fā)生改變而引起的�！蜓獫{脂蛋白按其密度分為：乳糜微粒、極低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白，由脂蛋白、磷脂、脂肪、膽固醇組成，是各種脂質在體內的運輸形式�！蚧钚灾行氖侵该阜肿又兄苯雍偷孜锝Y合，并和酶的催化作用直接有關的部位。有兩個功能部位：結合部位和催化部位。◎酶濃縮液加入等體積的甘油，于-20℃保存�！蚓S生素B2是核躺醇與6，7-二甲基異咯嗪和縮合物�！蛏�物素的結構為帶有戊酸側鏈的噻吩與尿素結合的駢環(huán)�！蛉~酸分子由蝶啶、對氨基苯甲酸、L-谷氨酸連接二而成�！蛉~酸參與核酸的合成，是骨髓巨紅細胞、白細胞等細胞成熟和分裂所必需的物質。◎維生素C是一種己糖酸內酯�！蛑参镏�，維生素C、谷胱甘肽、NADP+的氧化還原反應相偶聯(lián)，是呼吸系統(tǒng)的基礎�！蛄蛐了崾呛�硫的脂肪酸，是丙酮酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶的輔基，在轉酰基中起作用�！蚓S生素D是固醇類物質�！蛱擎溚怀鲇诩毎�膜表面是細胞間識別的基礎�！蛞饶�乳蛋白酶專一地切斷苯丙氨酸和亮氨酸的羧端肽鍵�！蛎傅鞍椎臒晒庵饕獊碜陨�氨酸與酪氨酸�！蜓�紅蛋白與氧結合的過程呈協(xié)同效應，是通過血紅蛋白的變構現(xiàn)象來實現(xiàn)的。它的輔基是血紅素。由組織產生的二氧化碳擴散至紅細胞，從而影響血紅蛋白和氧氣的親和力，這稱為波爾效應�！蚰z原蛋白是由3股肽鏈組成的超螺旋結構的大分子蛋白，并含有稀有的羥脯氨酸和羥賴氨酸，它們是在翻譯后經(jīng)羥化加工而形成的�！蛞葝u素是胰島-β-細胞分泌的多肽激素，是由前胰島素原經(jīng)專一性蛋白水解，失去N端信號肽成為胰島素原。再經(jīng)肽酶激活失去C肽，最后形成具有生物活性的胰島素。◎橫紋肌的結構蛋白主要是肌動蛋白和肌球蛋白。它們各自通過線性締合而成細肌絲和粗肌絲，肌肉的運動和肌原纖維的收縮就是這兩種絲相互滑動的結果�！蚨嗑跮-谷氨酸的比旋隨PH改變是因為構象改變，L-谷氨酸的比旋隨PH改變是因為電荷不同。◎蛋白的磷酸化位點有絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸�！虬被�酸定量分析的經(jīng)典方法是茚三酮。氨基酸序列測定中最普遍的方法是PITC法�！騼荣|網(wǎng)膜的表面附著大量核糖體是肽鏈合成的場所，內質網(wǎng)膜的腔內是新生肽鏈折疊、修飾的場所。高爾基體的主要功能是糖蛋白的肽鏈修飾和蛋白分類及細胞定位�！蚍蛛x蛋白混合物的方法主要是根據(jù)蛋白的下列性質：分自大小、溶解度、電荷、吸附作用/對其它分子的親和力�！虻鞍椎牧姿峄�是可逆的，蛋白磷酸化需要蛋白激酶，蛋白去磷酸化需要蛋白磷酸酯酶�！蚬趋兰∪獾氖湛s主要由兩種收縮蛋白肌動蛋白和肌球蛋白以及兩種跳進蛋白肌鈣蛋白和凝血酶原所完成�！蛘婧思毎�中已合成的蛋白質通過內質網(wǎng)膜運輸時有信號肽、信號識別顆粒、停泊蛋白、信號肽酶等參與識別和運輸作用�！蛎庖咔虻鞍譍在用木瓜蛋白酶處理時，可產生Fab片段，在用胃蛋白酶處理時，可產生Fab’2片段�！虬被�酸脫羧酶需要磷酸吡哆醛作為輔酶，絲氨酸轉羥甲基酶需要四氫葉酸作為輔酶�！虻鞍准っ笇μ谴�謝的調節(jié)在于調節(jié)糖原磷酸化酶和糖原合成酶。◎酶可以分位六大類：氧化還原酶、轉移酶、水解酶、裂合酶、異構酶、連接酶合成酶◎用酶偶聯(lián)法測定果糖-6-磷酸激酶的活性可以用醛縮酶、丙酮酸異構酶和甘油磷酸異構酶和NADH測定340nm光吸收的變化；也可以用磷酸烯醇式丙酮酸激酶、乳酸脫氫酶和NADH測定340nm光吸收的變化�！蚬�糖磷酸激酶催化F-6-P和ATP生成F-1,6-P。其逆反應由果糖-1,6-二磷酸酯酶催化。逆向反應和正向反應不是同一個酶催化，構成了一個循環(huán)稱底物循環(huán)�！蛟趧游锝M織中蛋白激酶就其底物磷酸化的殘基種類，可分為三類：Ser/Thr、Tyr、Ser/Thr/Tyr蛋白激酶，而在微生物中還發(fā)現(xiàn)His殘基的蛋白激酶�！蛞粋�有效的自殺性抑制劑應具備：⑴無酶不反應；⑵為靶酶專一激活；⑶與靶酶反應比解離更迅速�！蛎概c酶或酶與蛋白相互作用是廣泛存在的，如酶與抗體，酶蛋白與蛋白激酶，酶與蛋白類激活劑或抑制劑，除此之外有蛋白水解酶對蛋白質的降解，凝血過程中各個因子形成的級聯(lián)反應，補體系統(tǒng)中各組分，的相互作用，信號轉導過程中諸多蛋白質質間的相互作用，肌肉中各組分間的相互作用。◎生物體內有一些核苷酸衍生物可作為輔酶而作用，如NAD+、NADP+、FAD、CoA。◎一些生長因子有酶的活性，如表皮生長因子（GEF）受體有蛋白酪氨酸激酶活性，轉化生長因子β（TGFβ）受體有蛋白有絲氨酸/蘇氨酸激酶活性�！蚝怂岱肿又泻�有嘌呤堿、嘧啶堿，所以對波長260nm的光有強烈的吸收。◎轉移核糖核酸一般是由74個到85個核苷酸所組成�！蛘婧松�物染色體DNA的主要結構特點是內含子和重復序列�！蚣毦�氨基酸饑餓時，rRNA的合成受到ppGpp、ppGppp的調節(jié)，其合成是由空載tRNA引起的�！蚝塑账嵘�物合成時，從IMP（肌苷酸）轉變?yōu)锳MP經(jīng)過腺苷酰琥珀酸，轉變?yōu)镚MP經(jīng)過黃嘌呤核苷酸（XMP）�！蜃鳛榭寺≥d體的質粒須具備的條件有：復制起點、篩選標記、在非功能區(qū)的單一酶切位點�！蚝塑杖�磷酸在代謝中起重要作用。ATP是能量和磷酸基團轉移的重要物質，UTP參與單糖轉變和多糖合成，CTP卵磷脂合成，GTP供給肽鏈合成時所需的能量�！駻5’pppp5’A經(jīng)蛇毒磷酸二酯酶部分酶解可以產生ATP和AMP�！蛟斐梢粋�單順反子產生多種蛋白質的原因有：基因重排、選擇性拼接和RNA編輯�！蛘婧松�物tRNA的加工有剪切、修飾、剪接、接CCA、編輯。◎snRNA主要參與mRNA的加工成熟，snoRNA主要參與rRNA的加工成熟。◎已知核糖體失活蛋白有兩類，它們分別具有位點專一性的N-糖苷酶和磷酸二酯酶活性◎纖維素和直鏈淀粉都是葡萄糖的多聚物，在纖維素中葡萄糖的構型是β-吡喃，連接方式為1→4連接；在直鏈淀粉中葡萄糖的構型是α-吡喃，連接方式為1→4連接。◎辛基葡萄糖可以用來增溶膜蛋白。◎直鏈淀粉是一種多糖，它的基本單位是α-D-葡萄糖，它們以1→4糖苷鍵連接；纖維素也是一種多糖，它的基本單位是β-D-葡萄糖，它們以1→4糖苷鍵連接�！蛟谥�肪酸的分解代謝過程中，長鏈脂酰輔酶A以脂酰肉堿的形式運到線粒體內，經(jīng)過β-氧化作用，生成乙酰輔酶A，參加三羧酸循環(huán)�！蛴糜谀さ鞍籽芯康娜ス竸�應具備的性質是親水親脂平衡值大于15，臨界團粒濃度高。◎研究放射性同位素標記的配基與膜上受體結合常用的方法有：平衡透析、超離心、凝膠過濾、超濾�！蚰X下垂體分泌的屬于糖蛋白激素有促卵泡激素、促甲狀腺激素、促黃體生成激素�！蚓S生素A是萜類化合物；維生素C是糖類化合物；維生素D是固醇類化合物�！蛞曌霞t蛋白的輔基是11-順視黃醛。◎生物體內關鍵的三個中間代謝物是：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA◎在糖異聲作用中由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，在線粒體內丙酮酸生成草酰乙酸是丙酮酸羧化酶催化的，同時消耗1ATP；然后在細胞質內經(jīng)磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶催化，生成磷酸烯醇式丙酮酸，同時消耗1GTP�！蛏�物工程主要包括：發(fā)酵工程、基因工程、細胞工程、蛋白質工程、糖工程�！騈O是最小的信號分子，其主要功能有：⑴改變cGMP水平參與神經(jīng)遞質信號轉導；⑵抑制血小板凝集，⑶激活DNA修復酶；⑷高濃度時促進前列腺素合成；⑸引起細胞衰老和死亡。

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生物化學知識點總結

第一章蛋白質化學

1、氨基酸的分類：

記住：20種蛋白質氨基酸的結構式，三字母符號。

例題：1、請寫出下列物質的結構式：賴氨酸，組氨酸，谷氨酰胺。

2、寫出下列縮寫符號的中文名稱：AlaGluAspCys3、是非題：

1）天然氨基酸都有一個不對α－稱碳原子。

2）自然界的蛋白質和多肽類物質均由L－氨基酸組成。

2、氨基酸的酸堿性質

3、氨基酸的等電點（pI）：使氨基酸處于凈電荷為零時的pH。4、紫外光譜性質：三種氨基酸具有紫外吸收性質。最大吸收波長：酪氨酸275nm；

苯丙氨酸257nm；色氨酸280nm。一般考選擇題或填空題。5、化學反應：與氨基的反應：6、蛋白質的結構層次

一級（10）結構（primarystructure）：指多肽鏈中以肽鍵相連的氨基酸序列。二級（20）結構（secondarystructure）：指多肽鏈借助氫鍵排列成一些規(guī)則片斷，α－螺旋，β-折疊，β-轉角及無規(guī)則卷曲。

超二級結構：在球狀蛋白質中，若干相鄰的二級結構單元

如α-螺旋，β-折疊，β-轉角組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的在空間上能辨認的二級結構組合體，并充當三級結構的構件，基本組合有：αα，βαβ，βββ。結構域：

結構域是多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上形成三級結構的局部折疊區(qū)，它是一個相對獨立的緊密球狀實體

7、維持蛋白質各級結構的作用力：一級結構：肽鍵

二，三，四級結構：氫鍵，范德華力，疏水作用力，離子鍵和二硫鍵。

胰蛋白酶：Lys和Arg羧基所參加的反應糜蛋白酶：Phe，Tyr，Trp羧基端肽鍵。梭菌蛋白酶：Arg的羧基端

溴化氰：只斷裂Met的羧基形成的肽鍵。

波耳效應：當H+離子濃度增加時，pH值下降，氧飽和度右移，這種pH對血紅蛋白對氧的親和力影響被稱為波耳效應（Bohr效應）。

第二章核酸化學

1、核苷酸：

四種堿基的結構式，四種核苷酸的結構式，四種脫氧核苷酸的結構式，假尿嘧啶核苷酸的結構式，環(huán)腺苷酸的結構式。

2、核酸的一級結構：核苷酸是核酸的基本結構單位。核苷酸以磷酸二酯鍵連接。

例題：核酸的基本結構單位是。

3、DNA的二級結構：雙螺旋

Watson雙螺旋的結構特點，雙螺旋類型，雙螺旋的維持力

4、tRNA的二級結構和三級結構

二級結構：三葉草形結構三級結構：倒L形。

5、原核生物和真核生物mRNA的區(qū)別

原核生物mRNA為多順反子mRNA。真核生物mRNA具5’端帽子和3’端多聚腺苷酸結構，是單順反子。

6、限制性內切酶：在細菌中發(fā)現(xiàn)的，具有嚴格的堿基序列專一性，主要是降解外源的DNA一類酶。

第三章酶

1、酶的概念

經(jīng)典概念：是一類由活細胞產生的，具有特殊催化能力，高度專一性的蛋白質。目前的定義：是生物體內一類具有催化能力和特定空間構象的生物大分子。4、全酶＝酶蛋白＋輔助因子5、酶的系統(tǒng)命名法

例題：寫出下列反應酶的國際系統(tǒng)命名6、酶的分類

1）氧化還原酶2）轉移酶3）水解酶4）裂合酶5）異構酶6）合成酶

7、酶活力的概念，酶活力單位，比活力，總活力

酶活力是指酶催化某一化學反應的能力。用一定條件下所催化的某一反應的速率來表示。

酶活力單位：在一定條件下，一定時間內將一定量的底物轉化為產物所需的酶量（unit,U）。8、酶的專一性假說：鎖鑰學說，誘導契合假說

9、酶的專一性分為結構專一性和立體異構專一性。

10、酶的活性部位：酶分子中能和底物結合并起催化作用的空間部位，分為結合部位和催化部位。11、米氏方程

米氏常數(shù)的意義：米氏常數(shù)Km是當酶的反應速率達到最大反應速率一半時的底物濃度，單位是濃度單位（mol/L）。Km是酶的一個特性常數(shù)，只與酶的性質有關。

12、溫度系數(shù)（Q10）：反應提高10℃，其酶促反應速率與原來反應速率之比。13、酶的抑制作用：酶的必需基團受到某種物質影響發(fā)生改變，導致酶活性降低或喪失。

可逆抑制作用：抑制劑與酶以非共價鍵結合，引起酶活性喪失或者降低，可以用物理化學方法除去抑制劑，使酶復活。

分為三類：

①競爭性抑制作用②非競爭性抑制作用③反競爭性抑制作用

①競爭性抑制作用：抑制劑（I）與底物（S）有相似的結構，它們競爭酶的活性部位，從而影響底物與酶的正常結合，使酶的活性降低，這種抑制作用可以通過增加底物濃度解除。②非競爭性抑制作用：抑制劑與酶活性中心以外的部位結合，不妨礙酶與底物的結合，可以形成ESI復合物，這種復合物不能進一步轉變?yōu)楫a物。這種抑制作用不能用增加底物的方式解除。

③反競爭性抑制作用：酶與底物結合后才能與抑制劑結合形成ESI復合物，這種復合物不能分解為產物，從而抑制了酶的活性。

16、決定酶高效率的機制：

鄰近效應和定向效應；誘導契合；酸堿催化；共價催化；局部微環(huán)境的影響。

17、酶的別構調節(jié)：酶分子的非催化部位與某些化合物可逆的非共價結合，使酶發(fā)生構象的改變，進而改變酶活性狀態(tài)，稱為酶的別構調節(jié)。

效應物：能使酶分子發(fā)生別構作用的物質，又分為正效應物和負效應物。

第四章維生素

1、維生素：是維持機體正常生命活動不可缺少的小分子有機物。分為脂溶性維生素和水溶性維生素2、維生素A缺乏癥：夜盲癥3、維生素D缺乏癥：佝僂病

4、維生素B1：是TPP的前體；TPP是丙酮酸脫羧酶，乙酰乳酸合成酶，戊糖磷酸途徑中轉酮酶的輔酶。缺乏癥是腳氣病。

5、維生素PP：是NAD，NADP的組成成分。6、維生素B2是FAD，F(xiàn)MN的組成成分7、泛酸是輔酶A的組成成分

8、維生素B6是磷酸吡哆胺和磷酸吡哆醛的前體，這兩種物質主要作為轉氨酶和脫羧酶的輔酶

＋＋

9、維生素B12的缺乏癥：惡性貧血

10、葉酸：是四氫葉酸的前體，四氫葉酸是體內一碳單位的

載體。

11、硫辛酸作為丙酮酸脫氫酶系中的一個輔酶。

第五章糖代謝

1、糖酵解：發(fā)生場所，反應過程，酶，調控酶，限速反應，能量變化及生理意義場所：細胞質

調控酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶凈產生2個ATP

2、三羧酸循環(huán)：場所，反應過程，酶，調控酶，能量產生，生理意義產所：線粒體

調控酶：檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶和α-酮戊二酸脫氫酶

能量產生：10個ATP

3、糖原合成和分解：場所和過程4、糖異生：三個迂回措施5、磷酸戊糖途徑的生理意義

是細胞產生還原力（NADPH）的主要途徑。

是細胞內不同結構糖分子的重要來源，并為各種單糖的相互轉變提供條件

6、乙醛酸途徑中兩個特有的酶：異檸檬酸裂合酶和蘋果酸合酶

7、胰島素，胰高血糖素，腎上腺素，糖皮質激素對血糖的作用。

第六章生物氧化

1、生物氧化的概念：

是有機物在活細胞中進行氧化分解生成二氧化碳和水，并釋放出能量的過程。

2、呼吸鏈：在生物氧化過程中，基質脫下的氫經(jīng)過一系列傳遞體傳遞，最后與氧結合生成水的電子傳遞系統(tǒng)，在具有線粒體的生物中，呼吸鏈分為NADH鏈和FADH2鏈兩種。4、呼吸鏈的組成：

NADH鏈：NADH－輔酶Q還原酶，輔酶Q，輔酶Q－細胞色素c還原酶，細胞色素c，細胞色素氧化酶。

FADH2鏈：FADH2－輔酶Q還原酶，輔酶Q，輔酶Q－細胞色素c還原酶，細胞色素c，細胞色素氧化酶。

5、底物水平磷酸化：在代謝過程中，由于底物分子內部能量重新分布產生的高能磷酸鍵轉移給ADP，產生ATP或GTP的反應。6、氧化磷酸化：電子在呼吸鏈傳遞過程中釋放的能量，在ATP合成酶催化下，促使ADP生成ATP，這是氧化與磷酸化相偶聯(lián)的反應，稱為氧化磷酸化，是生物合成ATP的主要方式。

7、氧化作用和磷酸化作用相偶聯(lián)的部位

8、呼吸抑制劑阻斷呼吸鏈的部位：

計算當一對電子從NADH轉移到細胞色素C的反應中，標準

＋

自由能的變化。(pH=7.0,250C，NAD/NADH+H+E0,=-0.32V,CytCFe3+/Fe2+E0,=+0.235V)答案：△G0’＝－nF△E

＝－2×23.062×【＋0.235—（—0.32）】＝－25.6

Kcal/mol

第七章脂類代謝

β-氧化：脂肪酸氧化從羧基端的β位碳原子開始，每次分解出一個2碳片斷，生成一個乙酰CoA的過程，是脂肪酸氧化的主要方式。

1、脂肪酸的氧化分解β－氧化1）脂肪酸的活化

部位：細胞質；酶：脂酰輔酶A合成酶

需要消耗1個ATP，2個高能磷酸鍵。不可逆反應。

2）長鏈脂肪酸的轉運：脂酰肉堿轉運機制

3）β－氧化部位：線粒體

反應過程：脫氫，水化，脫氫，硫解

酶:脂酰輔酶A脫氫酶（FAD輔酶），烯酰輔酶A水合酶，3－羥脂酰輔酶A脫氫酶(NAD+輔酶)，硫解酶

能量產生：乙酰輔酶A進入TCA循環(huán)，NADH和FADH2進入呼吸鏈。

β-氧化過程

4步反應：脫氫，加水，脫氫，硫解

2、磷脂酶A1，磷脂酶A2，磷脂酶C，磷脂酶D的作用位點。

3、酮體產生

酮體：是一類小分子有機物，脂肪酸分解代謝產生的特有中間產物，包括乙酰乙酸，β－羥丁酸，丙酮。產所：肝臟線粒體原料：乙酰輔酶A

關鍵酶：β羥－β－甲基戊二酸單酰輔酶A合成酶

4、酮體的利用：

解酮作用（ketolysis）

由于肝內缺乏分解酮體所需要的硫激酶，酮體的分解須在肝外組織中進行（轉硫酶的作用相當于硫激酶），最終轉變成乙酰CoA進入三羧酸循環(huán)途徑氧化供能。5、脂肪酸的合成

分為從頭合成途徑和延長途徑從頭合成途徑的產所：細胞質原料：乙酰輔酶A乙酰輔酶A的轉運：檸檬酸－丙酮酸循環(huán)�；�載體蛋白（ACP）的作用：脂肪酸合成酶系中的�；�載體。合成氫源：NADPH+H+

第八章氨基酸的代謝

1、氮的平衡：氮的總平衡；氮的正平衡；氮的負平衡

2、必需氨基酸：8種，纈氨酸，亮氨酸，異亮氨酸，蘇氨酸，甲硫氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，賴氨酸

3、氨基酸共同代謝途徑

脫氨基作用：轉氨，脫氨，聯(lián)合脫氨

轉氨作用的酶：轉氨酶（輔酶是磷酸吡哆醛，維生素B6的衍生物）

轉氨作用的機制：乒乓機制脫氨基作用的酶：L－氨基酸氧化酶，谷氨酸脫氫酶（輔酶NAD+NADP+）

聯(lián)合脫氨基作用：以谷氨酸為中心的聯(lián)合脫氨基作用，天冬氨酸的聯(lián)合脫氨基作用

聯(lián)合脫氨基作用：氨基酸與α-酮戊二酸經(jīng)轉氨作用生成α-酮酸和谷氨酸，后者經(jīng)L-谷氨酸脫氫酶作用生成游離氨和α-酮戊二酸的過程。是轉氨基作用和L-谷氨酸氧化脫氨基作用聯(lián)合反應。

骨骼肌中氨基轉運：葡萄糖－丙氨酸循環(huán)氨基的去路尿素循環(huán)產所：線粒體和細胞質

限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶

尿素循環(huán)：是路生動物排氨的主要途徑，氨基酸氧化時產生的氨，在肝臟細胞線粒體和胞質中，經(jīng)過谷氨酸，瓜氨酸，精胺琥珀酸，精氨酸，鳥氨酸循環(huán)，生成尿素的過程。

氨基的脫羧反應：產物是一級胺，大部分一級胺有毒，少數(shù)作為生物活性物質。

γ-氨基丁酸：抑制性神經(jīng)遞質

組胺：強烈的血管舒張劑，能增加毛細血管的通透性。

5-羥色胺：腦內5-羥色胺可作為抑制性神經(jīng)遞質。在外周組織，5-羥色胺有收縮血管的作用

第九章核酸代謝

1、核酸的降解：蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶的作用位點

2、核苷酸的合成：從頭合成途徑和補救途徑從頭途徑中元素來源

3、DNA的生物合成

半保留復制：即新的雙鏈DNA中，一股鏈來自模板，一股鏈為新合成的。

復制子：基因組能獨立進行復制的單位

半不連續(xù)復制：DNA雙鏈在進行復制時，一條模板鏈3’→5’方向，復制鏈以5→’3’方向連續(xù)合成，另一條模板鏈3’→5’方向，復制鏈以5’→3’方向合成許多DNA片斷，最后連成完整的鏈。岡崎片斷：岡崎用電子顯微鏡看到了DNA復制過程中出現(xiàn)一些不連續(xù)片段，這些不連續(xù)片段只存在與DNA復制叉上其中的一股。后來就把這些不連續(xù)的片段稱為岡崎片段。

DNA連接酶（ligase）

原核生物以NAD+為能量供體，為DNA連接酶提供能量。真核生物以ATP為能量供體，為DNA連接酶提供能量拓撲異構酶：是一類可改變DNA拓撲性質的酶。解旋酶

通過ATP水解提供能量，使堿基對分開大部分的解旋酶方向是沿著5’→3’方向

單鏈結合蛋白和引發(fā)酶

復制過程分為：起始，延伸，終止三個階段

3、復制的終止

原核生物和真核生物DNA復制的區(qū)別

DNA的損傷修復

5、DNA指導的RNA聚合RNA聚合酶活性特點：1）底物：4種NTP

2）模板：DNA雙鏈中的一條鏈3）合成方向：5’→3’

4）合成RNA鏈第一個核苷酸5’有3個磷酸基5）引物：無

6）外切酶作用：無

表1：E.coliRNA聚合酶各亞基的大小與功能：模板鏈：用于轉錄的DNA鏈。

編碼鏈：與模板鏈相對應的DNA鏈。

例題：是非題:DNA復制時，前導鏈只需1個引物，后隨鏈則需多個引物。

是非題：原核生物的基因往往為斷裂基因，因大多數(shù)基因都被內含子所分隔。

第十章蛋白質的生物合成1、中心法則2、遺傳密碼：起始密碼：AUG

終止密碼：UAA，UGA，UAG

特點：連續(xù)性，簡并性，變偶性，通用性和變異性，糾錯性核糖體的功能位點

1、P位：即肽酰結合位(peptidylsite)，在延長成肽之后，肽酰tRNA占據(jù)的位，肽鏈轉位至此，延長繼續(xù)。2、A位：即氨酰接受位(aminoacylsite)，氨基酰tRNA就加入到A位上，延長成肽中，此位因接受肽�；�鏈，故名受位。

3、E位：排出位(exitsite)

起始密碼子和起始tRNA

真核生物的tRNAi攜帶的是甲硫氨酸；原核生物的tRNAi攜帶的是甲酰甲硫氨酸。

延伸過程

3個步驟：

1）進位：與第二個密碼子相對應的氨酰tRNA結合到A位。消耗一個GTP

2）轉肽：P位上的fMet羧基與A位氨基酸的氨基形成肽鍵。

3）移位：核糖體移動，使氨酰tRNA和肽酰tRNA位發(fā)生變化。消耗一個GTP.

肽鏈合成的終止和釋放

肽鏈合成結束后，肽鏈從核糖體上釋放的過程。3個步驟：

1）釋放因子識別終止密碼子，并與之結合。

2）肽酰轉移酶在P位點切斷肽鏈和tRNA之間的鍵。3）多肽鏈，mRNA，tRNA和核糖體分開

翻譯后的加工：翻譯－轉運同步機制；翻譯后轉運機制機體代謝調控的水平：分子，細胞，整體基因表達調控：

操縱子：原核生物基因表達的協(xié)調單位，由調控區(qū)（啟動子和操縱基因）與信息區(qū)（結構基因）組成

.有關操縱子學說的論述，下列哪一項是正確的？

A.操縱子調節(jié)系統(tǒng)是真核生物基因調控的主要方式B.操縱子調節(jié)系統(tǒng)是原核生物基因調控的主要方式C.誘導物與操縱基因結合起動轉錄D.誘導物與啟動子結合起動轉錄

酶原的激活:有些酶在細胞內合成和初分泌時，并不表現(xiàn)有催

化活性，這種無活性狀態(tài)的酶的前身物稱為酶原。酶原在一定條件下，受某種因素的作用，酶原分子的部分肽鍵被水解，使分子結構發(fā)生改變，形成或暴露酶的活性中心，無活性的酶原轉化成有活性的酶稱酶原的激活。

PCR：為聚合酶鏈式反應，是以DNA聚合酶在體外擴增DNA

片斷技術，經(jīng)歷DNA變性、退火、聚合酶催化DNA鏈的延伸等三個步驟周而復始的過程。

測定多肽鏈的數(shù)目拆分多肽鏈斷開多肽鏈內的二硫鍵測定每一肽鏈的氨基酸組成鑒定多肽鏈的N-末端和C-末端裂解多肽鏈為較小的肽段測定各肽段的氨基酸序列利用重疊肽重建完整多肽鏈的一級結構確定二硫鍵的位置

100

氧飽和度％肌紅蛋白氧合曲線

80

血紅蛋白氧合曲線

60

氧合曲線

3060901201*0

氧分壓

RNA復制

轉翻復逆

蛋白

轉

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